Metanogeny to bakterie wytwarzające metan, gdy w ich otoczeniu jest mało tlenu lub nie ma go wcale. Są niezwykle ważne dla globalnego obiegu węgla, gdyż metan jest silnym gazem cieplarnianym, ale może także być wykorzystywany jako źródło ciepła.
Naukowcy z Max Planck Institute for Marine Microbiology w Bremie odkryli, jak to się dzieje, że niektóre bakterie mogą rosnąć na pożywkach z toksycznymi siarczynami, nie ulegając zatruciu. Szczegóły opisali w czasopiśmie Nature Chemical Biology.
Bakterie odporne na trucizny
Naukowcy przyjrzeli się dwóm morskim metanogenom: Methanothermococcus thermolithotrophicus i Methanocaldoccus jannaschii. Pierwszy występuje w geotermalnie ogrzewanych osadach w temperaturze ok. 65oC, a drugi wybiera podwodne wulkany o temperaturze ok. 85oC.
Czytaj też: Bakterie faktycznie jedzą plastik, wykazano eksperymentalnie. Rozwiązuje to zagadkę “znikających” odpadów
Siarkę do wzrostu pozyskują w postaci siarczków, które są obecne w środowisku. To zaskakujące, bo tego typu związki siarki są trucizną dla większości organizmów żywych. Metanogenom są niezbędne do przetrwania i to w naprawdę wysokich stężeniach. Nie oznacza to jednak, że metanogeny są “niezniszczalne”. Problemem dla nich są inne wysoce reaktywne związki siarki – siarczyny, które niszczą enzymy potrzebne do wytworzenia metanu.
Zarówno M. thermolithotrophicus, jak i M. jannaschii w swoich środowiskach spotykają się z siarczynami, ale mają specjalne mechanizmy ochronne, z których możemy skorzystać także my.
Uczeni z Max Planck Institute for Marine Microbiology w Bremie po raz pierwszy w historii przedstawili zdjęcie enzymu detoksykującego siarczyny. To zależna od F420 reduktaza siarczynowa (Fsr). Może przekształcić siarczyny w siarczki, które są bezpiecznym źródłem siarki dla metanogenów.
Dr Marion Jespersen z Max Planck Institute for Marine Microbiology mówi:
Enzym wychwytuje siarczyn i bezpośrednio redukuje go do siarczku, który może być włączony np. do aminokwasów. W rezultacie metanogen nie ulega zatruciu, a nawet wykorzystuje ten produkt jako swoje źródło siarki. Zamieniają truciznę w pożywienie!
Istnieją dwa sposoby redukcji siarczynów: dysymilacyjny i asymilacyjny. Badane mikroorganizmy używają enzymu, który jest zbudowany jak dysymilacyjny, ale wykorzystuje mechanizm asymilacyjny – łączy w sobie to, co najlepsze z obu światów. Prawdopodobnie takie rozwiązanie wyewoluowało od wspólnego przodka.
Czytaj też: Tak bakterie unikają antybiotyków. Odkryto nieznany mechanizm
Dr Tristan Wagner, szef Max Planck Research Group Microbial Metabolism w Instytucie Maxa Plancka w Bremie dodaje:
Reduktazy siarczynowe to starożytne enzymy, które mają duży wpływ na globalne cykle siarki i węgla. Nasz enzym – Fsr – jest prawdopodobnie migawką tego starożytnego pierwotnego enzymu, ekscytującym spojrzeniem wstecz w ewolucji.