Atsuko Yamashita i jego współpracownicy nie prowadzili jednak badań na ludziach, lecz na… rozdymkach. To właśnie u tych zwierząt występuje mechanizm pozwalający im rozpoznawać zarówno “lewe”, jak i “prawe” formy aminokwasów. Badacze skupili się na receptorze Tas1r1/Tas1r3, należącym do rodziny TAS1R. U ludzi receptory z tej grupy odpowiadają między innymi za wykrywanie smaku słodkiego i umami.
Czytaj też: Zapomnij o jagodach acai. Najzdrowszy owoc (warzywo) świata kupisz w każdym warzywniaku
W przypadku ludzkiego receptora umami system jest stosunkowo wybiórczy. Rozpoznaje przede wszystkim określone aminokwasy w formie L, między innymi glutaminian i asparaginian, podczas gdy ich lustrzane odpowiedniki, czyli formy D, nie wywołują takiej samej reakcji. U rozdymki sytuacja wygląda zgoła odmiennie.
Aminokwasy mogą występować w dwóch postaciach przestrzennych, określanych jako L i D. Mają one taki sam skład chemiczny, ale różnią się ułożeniem atomów, podobnie jak lewa i prawa dłoń. Biologiczne receptory zazwyczaj rozpoznają tylko jedną z tych wersji. Receptor rozdymki okazał się pod tym względem wyjątkowo elastyczny. Naukowcy wykazali, że może wiązać zarówno L-aminokwasy, jak i niektóre ich formy D, w tym D-alaninę i D-fenyloalaninę.
Kluczem do tej niezwykłej właściwości okazała się budowa receptora. Naukowcy wykorzystali krystalografię rentgenowską, aby ustalić trójwymiarową strukturę fragmentu białka odpowiedzialnego za wiązanie cząsteczek. Stało się jasne, iż receptor funkcjonuje następująco: aminokwas trafia do zagłębienia pomiędzy dwoma częściami białka, które następnie się zamykają. To właśnie zamknięcie uruchamia sygnał odpowiadający za odczucie smaku. Można to porównać do sposobu działania muchołówki amerykańskiej.
W przypadku rozdymki mechanizm ten jest dodatkowo stabilizowany przez dwa zestawy połączeń określanych przez badaczy mianem molekularnych zatrzasków. Nie kontaktują się one bezpośrednio z aminokwasem, lecz pomagają utrzymać receptor w zamkniętej, aktywnej konfiguracji. Dzięki temu może on zareagować nawet wtedy, gdy wiązana cząsteczka nie pasuje idealnie do miejsca rozpoznawania. Eksperymenty z modyfikowaniem tych elementów potwierdziły, że wpływają one przede wszystkim na zdolność receptora do uruchomienia sygnału, a nie na samo przyłączanie aminokwasu.
Naukowcy mają również hipotezę dotyczącą tego, dlaczego właśnie rozdymka wykształciła taką właściwość. Ryby te żywią się między innymi mięczakami i skorupiakami, które zawierają stosunkowo dużo D-aminokwasów. D-alanina może stanowić od 30 do 84 procent wolnej alaniny obecnej u niektórych skorupiaków i mięczaków. Możliwe więc, że sposób odżywiania wywarł presję ewolucyjną sprzyjającą powstaniu receptora zdolnego wykrywać szerszy zakres cząsteczek.
Jakie płyną z tego konsekwencje dla ludzi? Lepsze poznanie mechanizmu działania receptorów TAS1R może w przyszłości pomóc w projektowaniu nowych substancji smakowych oraz modyfikowaniu profilu produktów spożywczych. Jak na razie nie wiadomo jednak, czy podobny mechanizm występuje u człowieka. Nie udało się również wyjaśnić, dlaczego część cząsteczek wiąże się z receptorem, ale nie uruchamia sygnału smakowego.